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卵磷脂膽固醇酯酰轉移酶（lecihin:cholesterolacyl transferase,LCAT）由肝臟合成釋放入血液中，是一種在血漿中起催化作用的酶，其作用是將HDL的卵磷脂的C₂位不飽和脂肪酸轉移給游離膽固醇，生成溶血卵磷脂和膽固醇脂。血漿膽固醇中幾乎70%～80%是膽固醇酯，均是LCAT催化生成所致。LACT常與HDL結合在一起，在HDL顆粒表面活性很高并起催化作用，對VLDL和LDL的顆粒幾乎不起作用。在人工基質中添加ApoA-Ⅰ，促使LCAT的活性升高。LCAT在磷脂代謝中起重要的作用。

LCAT由416個氨基酸組成。分子量為6.3kDa,屬糖蛋白。糖蛋白，糖鏈約占24%，是維持其活性必不可少的組分。富含Glu、Gly、Pro和Leu。每一酶分子含Cys，其中兩個連成二硫鍵。根據與胰脂酶序列的同源性比較，推測六肽：I178-G-J-S-L-G₁₈₃可能是酶的活性中心。LCAT中蛋白質α螺旋、β-折疊和其他的結構分別占21%、24%和55%。LCAt mRNA約為1400bp組成，其信號肽是440個氨酸組成的密碼子。

LCAT由肝臟合成并分泌至血漿，以游離或與脂蛋白結合的形式存在。LCAT選擇性底物是HDL，特別是新生盤狀或小球形HDL₃。HDL核心是LCAT酶反應產物膽固醇的貯存庫，并通過膽固醇酯轉移蛋白將CE轉移至其他脂蛋白和細胞膜，并與其交換。

LCAT除細胞合成外，在小腸、脾、胰、胎盤、腎上腺等組織發現有LCAT的mRNA，推測也可合成LCAT。LCAT基因定位于16q²²。全長約4600kb，由6個內函子組成。